Inmunopurificación de una proteína ding de chile habanero (Capsicum chinense)
Morales Couoh, Luz Margarita
Inmunopurificación de una proteína ding de chile habanero (Capsicum chinense) [recurso electrónico] / Luz Margarita Morales Couoh - 1 disco compacto
Tesis (I.B.) .-- Instituto Tecnológico de Mérida, 2015.
Las proteínas DING son una nueva familia de proteínas que se caracteriza por la conservación de su secuencia amino terminal DINGGG (ácido qspártico D, Isoleucina 1, Asparagina N y Glicina G), por lo general presentan un peso molecular de 38 a 40 kDa Berna, 2002). Las proteínas DING pertenecen a la superfamilia de proteínas de unión a fosfato y que incluye a las fosfatasas alcalinas, a las proteínas PstS y a las proteínas DING ´"verdaderas" (Berna, 2009). Anteriormente se creía que las proteínas DING solo se encontraban en microorganismos procariontes, específica mente en Pseudomonas fIuorescens y que estaban ausentes en los demás reinos. Actualmente se han aislado y caracterizado proteínas DING en mamíferos (ratón, pavo, humano, monos) otros eucariontes (plantas, hongos y algunos protozoarios), hecho que establece su ubicuidad en los diferentes reinos de la vida. La primera proteína DING que se aisló fue la del plasma humano involucrada en la unión a fosfatos (HPBP de sus siglas en inglés, Human Phosphate Binding Protein), misma que se obtuvo como un fragmento en el suero sinovial asociado a la artritis reumatoide (Adams, 2002). La primera proteína DING aislada de procariontes fue la PfluDING obtenida de Pseudomonas fIuorescens, y de la cual en la actualidad se conoce el gen así como su estructura proteica la cual fue elucidada por cristalografía de rayos-X (Lewis, 2005; Monio!, 2007). En eucariontes las proteínas DING se han aislado a partir del hongo Candida albicans (Wurzner, comunicación personal), tejidos de plantas como Arabidopsis thaliana (Perera, 2008), y, a partir de callos de Hypericuum perforatum (Darbinian, 2009) de la cual se obtuvo a la proteína DING conocida como p27SJ, que se ha caracterizado por su capacidad para asociarse al factor de transcripción C/EBPP y así inhibir la transcripción y replicación.
CAPSICUM CHINENSE
PLANTAS MEDICINALES
Inmunopurificación de una proteína ding de chile habanero (Capsicum chinense) [recurso electrónico] / Luz Margarita Morales Couoh - 1 disco compacto
Tesis (I.B.) .-- Instituto Tecnológico de Mérida, 2015.
Las proteínas DING son una nueva familia de proteínas que se caracteriza por la conservación de su secuencia amino terminal DINGGG (ácido qspártico D, Isoleucina 1, Asparagina N y Glicina G), por lo general presentan un peso molecular de 38 a 40 kDa Berna, 2002). Las proteínas DING pertenecen a la superfamilia de proteínas de unión a fosfato y que incluye a las fosfatasas alcalinas, a las proteínas PstS y a las proteínas DING ´"verdaderas" (Berna, 2009). Anteriormente se creía que las proteínas DING solo se encontraban en microorganismos procariontes, específica mente en Pseudomonas fIuorescens y que estaban ausentes en los demás reinos. Actualmente se han aislado y caracterizado proteínas DING en mamíferos (ratón, pavo, humano, monos) otros eucariontes (plantas, hongos y algunos protozoarios), hecho que establece su ubicuidad en los diferentes reinos de la vida. La primera proteína DING que se aisló fue la del plasma humano involucrada en la unión a fosfatos (HPBP de sus siglas en inglés, Human Phosphate Binding Protein), misma que se obtuvo como un fragmento en el suero sinovial asociado a la artritis reumatoide (Adams, 2002). La primera proteína DING aislada de procariontes fue la PfluDING obtenida de Pseudomonas fIuorescens, y de la cual en la actualidad se conoce el gen así como su estructura proteica la cual fue elucidada por cristalografía de rayos-X (Lewis, 2005; Monio!, 2007). En eucariontes las proteínas DING se han aislado a partir del hongo Candida albicans (Wurzner, comunicación personal), tejidos de plantas como Arabidopsis thaliana (Perera, 2008), y, a partir de callos de Hypericuum perforatum (Darbinian, 2009) de la cual se obtuvo a la proteína DING conocida como p27SJ, que se ha caracterizado por su capacidad para asociarse al factor de transcripción C/EBPP y así inhibir la transcripción y replicación.
CAPSICUM CHINENSE
PLANTAS MEDICINALES