Fosforilación de proteínas en residuos de tirosina en raíces transformadas de Catharanthus roseus (L.) G. Don / (Record no. 4858)

MARC details
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001 - CONTROL NUMBER
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003 - CONTROL NUMBER IDENTIFIER
control field MX-MdCICY
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fixed length control field 240627s9999 xx 000 0 und d
040 ## - CATALOGING SOURCE
Transcribing agency CICY
090 ## - LOCALLY ASSIGNED LC-TYPE CALL NUMBER (OCLC); LOCAL CALL NUMBER (RLIN)
Classification number (OCLC) (R) ; Classification number, CALL (RLIN) (NR) TD
Local cutter number (OCLC) ; Book number/undivided call number, CALL (RLIN) R6 1998
100 1# - MAIN ENTRY--PERSONAL NAME
Personal name Rodríguez Zapata, Luis Carlos
245 10 - TITLE STATEMENT
Title Fosforilación de proteínas en residuos de tirosina en raíces transformadas de Catharanthus roseus (L.) G. Don /
Statement of responsibility, etc. Luis Carlos Rodríguez Zapata
264 31 - PRODUCTION, PUBLICATION, DISTRIBUTION, MANUFACTURE, AND COPYRIGHT NOTICE
Place of production, publication, distribution, manufacture Mérida, Yuc.,
Date of production, publication, distribution, manufacture, or copyright notice 1998
300 ## - PHYSICAL DESCRIPTION
Extent 90 p. :
Other physical details il. ;
Dimensions 24 cm.
502 ## - DISSERTATION NOTE
Dissertation note Tesis (Doctorado en Ciencias y Biotecnología de Plantas) .-- Centro de Investigación Científica de Yucatán, 1998.
520 3# - SUMMARY, ETC.
Summary, etc. La percepción y transmisión celular de señales externas se lleva a cabo a través de receptores específicos que se encuentran en la membrana plasmática. La transmisión de la señal externa se inicia con la unión de una molécula señal (ligando) con su respectivo receptor. Una vez que el receptor ha sido activado se inicia una serie de reacciones intracelulares que regulan respuestas determinadas. Tales respuestas están controladas por diferentes mecanismos; uno de los más importantes es la fosforilación de proteínas. Tanto en procariontes como en eucariontes, se sabe que la fosforilación de proteínas tiene una función importante en la regulación de procesos involucrados en la transducción de señales, así como en la regulación de actividades enzimáticas. Las proteínas pueden fosforilarse en residuos de treonina, serina, histidina y tirosina. El objetivo de este trabajo fue determinar la presencia de la fosforilación en residuos de tirosina en células vegetales. Para ello se utilizó como modelo experimental raíces transformadas de Catharanthus roseus. Los resultados indican que en la fracción membranal y en la soluble, obtenidas de extractos de las raíces transformadas de C. roseus, se encuentran varias proteínas capaces de ser fosforiladas in Mitro empleando [32P]y-ATP. En la fracción membranal se detectaron fosfoproteínas con pesos moleculares entre 10 y 173 kDa, mientras que en la fracción soluble se detectaron fosfoproteínas con pesos moleculares entre 37 y 116 kDa. Al inmovilizar las proteínas fosforiladas en membranas de nylon y posteriormente ser tratadas con KOH, se observaron varias proteínas membranales resistentes al tratamiento alcalino, con pesos moleculares de 10, 18, 25, 40 y 55 kDa; por otro lado en la fracción soluble se detectó solamente una proteína resistente a este tratamiento, con un peso molecular de 63 kDa. También se observó que las proteínas membranales con pesos moleculares de 40, 55 y 173 kDa y las proteínas solubles con pesos moleculares de 43, 47, 63, 103 y 116 kDa, son reconocidas por anticuerpos monoclonales contra fosfotirosina, lo que indica que tales proteínas se fosforilan específicamente en residuos de tirosina. Con la finalidad de detectar posibles PTKs presentes en los extractos celulares, se caracterizó la capacidad de las fosfoproteínas de autofosforiiarse en residuos de tirosina. En la fracción soluble se observaron proteínas con pesos moleculares de 37, 43, 47, 63 y 72 kDa y en la fracción membranal proteínas con pesos moleculares de 35 y 40 kDa que dan señal positiva en un ensayo de fosforilación in situ. Este resultado sugiere que estas proteínas se autofosforilan en residuos de tirosina: Para comprobar la actividad de tirosina cihasa, los extractos membranal y soluble, fueron utilizados para determinar la capacidad de estas proteínas de fosforilar al péptido RR-SRC. Este péptido contiene en su secuencia un único sitio de fosforilación en un residuo de tirosina. El resultado de este experimento indicó que tanto la fracción membranal como la soluble presentan actividad de PTK. Asimismo, las actividades de PTK fueron inhibidas por genisteína, un inhibidor específico de algunas cinasas de tirosina.
650 14 - SUBJECT ADDED ENTRY--TOPICAL TERM
Topical term or geographic name entry element CATHARANTHUS ROSEUS
General subdivision CULTIVOS Y MEDIOS DE CULTIVO
650 14 - SUBJECT ADDED ENTRY--TOPICAL TERM
Topical term or geographic name entry element CATHARANTHUS ROSEUS
General subdivision INVESTIGACIONES
650 14 - SUBJECT ADDED ENTRY--TOPICAL TERM
Topical term or geographic name entry element CATHARANTHUS ROSEUS
General subdivision RAICES TRANSFORMADAS
650 14 - SUBJECT ADDED ENTRY--TOPICAL TERM
Topical term or geographic name entry element FOSFORILACION
650 14 - SUBJECT ADDED ENTRY--TOPICAL TERM
Topical term or geographic name entry element PROTEINAS
650 14 - SUBJECT ADDED ENTRY--TOPICAL TERM
Topical term or geographic name entry element TRANSDUCCION DE SEÑALES CELULARES
700 12 - ADDED ENTRY--PERSONAL NAME
Personal name Hernández Sotomayor, Soledad María Teresa,
Titles and other words associated with a name Dra.,
Relator term Asesor de tesis
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Uniform Resource Identifier <a href="http://cicy.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1003/3044">http://cicy.repositorioinstitucional.mx/jspui/handle/1003/3044</a>
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942 ## - ADDED ENTRY ELEMENTS (KOHA)
Source of classification or shelving scheme Clasificación local
Koha item type Tesis
Holdings
Lost status Source of classification or shelving scheme Damaged status Not for loan Collection Home library Current library Shelving location Date acquired Total checkouts Full call number Barcode Date last seen Price effective from Koha item type
  Clasificación local     Tesis CICY CICY Sección de tesis 09.10.2024   TD R6 1998 T0200 09.10.2024 09.10.2024 Tesis