Mutagénesis del dominio PH de fosfolipasa C 01 / Javier Adrián Morales Morales

Por:

Morales Morales, Javier Adrián

Tipo de material: Texto

TextoEditor: Mérida, Yuc., 2014Descripción: xv, 78 p. : il. ; 28 cmTrabajos contenidos:

Castaño de la Serna, Enrique, Dr [Asesor de tesis]

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Nota de disertación: Tesis (Maestría en Ciencias Biológicas : Opción Bioquímica y Biología Molecular) .-- Centro de Investigación Científica de Yucatán, 2014. Resumen: Los fosfoinositidos son derivados del fosfatidilinositol y son conocidos por ser segundos mensajeros en distintas vias de serializaci6n celular. A traves de las proteinas que interactúan con ellos directamente, participan en procesos como la diferenciación celular, la respuesta a diferentes tipos de estres, la transcripción de genes y la remodelación de la cromatina. A pesar del conocimiento que se tiene de los fosfoinositidos, el mecanismo por el que ellos intervienen en estas funciones, particularmente aquellas que se desarrollan en el núcleo celular, no es del todo claro ya que no existen herramientas adecuadas para estudiarlos. La fosfolipasa C-01 (PLC-01) es una enzima cuya función es hidrolizar al PI(4,S)P2 en diacilglicerol (DAG) e inositol 1.4,5 trisfosfato (lP3). El dominio de homologia a pleckstrina o PH de la PLC-01 se encarga de reconocer y unirse al PI(4,5)P2 y por este motivo ha sido ampliamente utilizado para estudiar a este fosfoinositido. En este trabajo se modificó la estructura primaria de dicho dominie a traves de la mutagenesis sitio especifica de plasmido completo con el fin de modificar la especificidad del dominio por los fosfoinositidos. Se logró obtener tres mutantes, K30A, W36F Y W36Y que fueron expresadas y purificadas para posteriormente analizar su especificidad mediante la técnica de Fat blot. Las mutantes obtenidas presentaron especificidades diferentes comparadas con el dominio PH silvestre y entre ellas. El dominio PH K30A reconoció al PI(4,5)P2´ al PI(3,5)P2 y mas debilmente al PI(3,4,5)P3. EI dominio PH mutante W36F se unió a los siete fosfoinositidos y al ácido fosfatidico (PA). finalmente el dominio PH mutante W36Y parece interactuar con PA y con todos los fosfoinosftidos menos el P/(3)P y esta unión parece ser mas intensa en el caso del P/(S)P, el PI(4,5)P2 y el PI(3,4,5)P3.

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Tesis (Maestría en Ciencias Biológicas : Opción Bioquímica y Biología Molecular) .-- Centro de Investigación Científica de Yucatán, 2014.

Los fosfoinositidos son derivados del fosfatidilinositol y son conocidos por ser segundos mensajeros en distintas vias de serializaci6n celular. A traves de las proteinas que interactúan con ellos directamente, participan en procesos como la diferenciación celular, la respuesta a diferentes tipos de estres, la transcripción de genes y la remodelación de la cromatina. A pesar del conocimiento que se tiene de los fosfoinositidos, el mecanismo por el que ellos intervienen en estas funciones, particularmente aquellas que se desarrollan en el núcleo celular, no es del todo claro ya que no existen herramientas adecuadas para estudiarlos. La fosfolipasa C-01 (PLC-01) es una enzima cuya función es hidrolizar al PI(4,S)P2 en diacilglicerol (DAG) e inositol 1.4,5 trisfosfato (lP3). El dominio de homologia a pleckstrina o PH de la PLC-01 se encarga de reconocer y unirse al PI(4,5)P2 y por este motivo ha sido ampliamente utilizado para estudiar a este fosfoinositido. En este trabajo se modificó la estructura primaria de dicho dominie a traves de la mutagenesis sitio especifica de plasmido completo con el fin de modificar la especificidad del dominio por los fosfoinositidos. Se logró obtener tres mutantes, K30A, W36F Y W36Y que fueron expresadas y purificadas para posteriormente analizar su especificidad mediante la técnica de Fat blot. Las mutantes obtenidas presentaron especificidades diferentes comparadas con el dominio PH silvestre y entre ellas. El dominio PH K30A reconoció al PI(4,5)P2´ al PI(3,5)P2 y mas debilmente al PI(3,4,5)P3. EI dominio PH mutante W36F se unió a los siete fosfoinositidos y al ácido fosfatidico (PA). finalmente el dominio PH mutante W36Y parece interactuar con PA y con todos los fosfoinosftidos menos el P/(3)P y esta unión parece ser mas intensa en el caso del P/(S)P, el PI(4,5)P2 y el PI(3,4,5)P3.

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