TY  - BOOK
AU  - Morales Couoh,Luz Margarita
AU  - Brito Argáez,Ligia
AU  - Islas Flores,Ignacio Rodrigo
TI  - Inmunopurificación de una proteína ding de chile habanero (Capsicum chinense)
PY  - 2015///
CY  - Mérida, Yuc., 
KW  - CAPSICUM CHINENSE
KW  - PLANTAS MEDICINALES
N1  - Tesis (I.B.) .-- Instituto Tecnológico de Mérida, 2015
N2  - Las proteínas DING son una nueva familia de proteínas que se caracteriza por la conservación de su secuencia amino terminal DINGGG (ácido qspártico D, Isoleucina 1, Asparagina N y Glicina G), por lo general presentan un peso molecular de 38 a 40 kDa Berna, 2002). Las proteínas DING pertenecen a la superfamilia de proteínas de unión a fosfato y que incluye a las fosfatasas alcalinas, a las proteínas PstS y a las proteínas DING ´"verdaderas" (Berna, 2009). Anteriormente se creía que las proteínas DING solo se encontraban en microorganismos procariontes, específica mente en Pseudomonas fIuorescens y que estaban ausentes en los demás reinos. Actualmente se han aislado y caracterizado proteínas DING en mamíferos (ratón, pavo, humano, monos) otros eucariontes (plantas, hongos y algunos protozoarios), hecho que establece su ubicuidad en los diferentes reinos de la vida. La primera proteína DING que se aisló fue la del plasma humano involucrada en la unión a fosfatos (HPBP de sus siglas en inglés, Human Phosphate Binding Protein), misma que se obtuvo como un fragmento en el suero sinovial asociado a la artritis reumatoide (Adams, 2002). La primera proteína DING aislada de procariontes fue la PfluDING obtenida de Pseudomonas fIuorescens, y de la cual en la actualidad se conoce el gen así como su estructura proteica la cual fue elucidada por cristalografía de rayos-X (Lewis, 2005; Monio!, 2007). En eucariontes las proteínas DING se han aislado a partir del hongo Candida albicans (Wurzner, comunicación personal), tejidos de plantas como Arabidopsis thaliana (Perera, 2008), y, a partir de callos de Hypericuum perforatum (Darbinian, 2009) de la cual se obtuvo a la proteína DING conocida como p27SJ, que se ha caracterizado por su capacidad para asociarse al factor de transcripción C/EBPP y así inhibir la transcripción y replicación
UR  - https://drive.google.com/file/d/1Ov2pObS-VeRfTqXnRdSiKB7O2WXjMAfn/view?usp=drive_link
ER  -